恶性疟原虫SURFIN4.1蛋白氨基端在介导蛋白转运过程中作用机制的研究

作者：梁怡凡; 何洋; 曹雅明; 朱晓彤

来源：微生物学杂志, 2016, 36(06): 76-81.

• 恶性疟原虫
• SURFIN4.1
• 输出蛋白
• PNEPs

明确SURFIN4.1蛋白氨基(N)端在转运过程中的作用。通过恶性疟原虫转染筛选表达SURFIN4.12Myc-N-T-Cyt重组蛋白的MS822转染株;通过IFA和Western Blot方法对比分析N端Myc标签对SURFIN4.1重组蛋白定位和可溶性影响;通过免疫共沉淀(Co-IP)和质谱分析(LC-MS/MS)方法,明确SURFIN4.1蛋白N端转运过程中的相互作用蛋白。成功筛选并获得表达SURFIN4.12Myc-N-T-Cyt重组蛋白的恶性疟原虫MS822转染株;SURFIN4.12Myc-N-T-Cyt与SURFIN4.1N-T-Cyt的定位和可溶性无明显差异。Co-IP和LC-MS/MS结果显示,SURFIN4.1蛋白N端与茂氏点定位蛋白MAHRP1,PTEX复合体成员EXP2,棒状体蛋白RAP3,红细胞膜表面多种原虫蛋白及HSP60相互作用。结果表明,SURFIN4.1蛋白N端在转运过程中不水解,且N端Myc标签不影响蛋白可溶性和定位;SURFIN4.1蛋白N端与多种恶性疟致病性相关蛋白相互作用,提示SURFIN4.1蛋白作为红内期疫苗候选抗原研制靶位的可能性。

• 单位
  中国医科大学; 基础医学院