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摘要
本研究从南海沉积物中分离到一株耐高温菌Bacillus sp.SCSIO 15029,从其基因组中克隆了一个编码超氧化物歧化酶的基因BaSOD,并在大肠杆菌BL21(DE3)中实现了可溶性异源表达。随后,对重组BaSOD进行了酶学性质鉴定,BaSOD的最适p H为7.5,最适反应温度为40℃,酶活为5511.46U·mg–1。经鉴定,BaSOD是一种锰离子特异的超氧化物歧化酶(superoxide dismutase,SOD),该酶具有良好的热稳定性,在60℃处理30min酶活基本没有变化,在70℃下处理30min剩余酶活为71%,具有较好的工业应用前景。
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