摘要

硫氰酸水解酶(SCNase)是一种主要来自于硫杆菌属的含钴酶,能够催化焦化废水中的主要成分硫氰酸盐降解。它由3个亚基组成,其活性中心存在2个翻译后修饰氧化的半胱氨酸,并且和钴离子形成独特的爪型配位结构。硫氰酸水解酶在序列和机构上都与钴型腈水合酶有很高的相似性,但活性并不互通。通过在公共序列库里搜寻,发现了一种来自玫瑰单胞菌Roseomonas stagni的新基因型的硫氰酸水解酶。该研究表达、纯化并且对这个硫氰酸水解酶(Rose.s SCNase)进行了表征。有趣的是,Rose.s SCNase不但对硫氰酸钾有催化活性,对腈类底物也具有催化活性,这是迄今为止发现的第一个活性互通的天然腈类降解酶。Rose.s SCNase在最适pH和温度下对烟腈的比酶活为(17.8±1.3) U/mg,对丙烯腈的比酶活为(30.6±1.9) U/mg,对硫氰酸钾的比酶活为(13.5±0.9) U/mg。结构比对结果显示,位于Rose.s SCNase底物结合口袋顶部氨基酸的不同可能是其存在活性互通的原因。Rose.s SCNase可能对研究含氰基底物降解方面有巨大的帮助。

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