α/β类蛋白折叠中π-π相互作用的特异性

作者：王勤; 李晓琴; 马帅

来源：高等学校化学学报, 2014, 35(12): 2674-2679.

• (α/β)8-barrel折叠
• Rossmann折叠
• π-π相互作用
• π-网络
• 非经典相互作用

以α/β类蛋白的2种典型折叠类型为研究对象,对205个低相似度蛋白样本中的π-π相互作用进行统计分析.计算结果表明,(α/β)8-barrel折叠中π-π相互作用的分布密度高于经典Rossmann折叠,且在关键的局部区域的差异更加显著;芳香族氨基酸在(α/β)8-barrel结构中更容易形成π-π相互作用;色氨酸对应的3种π-π相互作用组合在(α/β)8-barrel折叠中出现的几率显著高于经典Rossmann折叠;(α/β)8-barrel折叠中π-π相互作用形成复杂π网络的能力强于经典Rossmann折叠.上述结果表明,π-π相互作用在α/β类蛋白的不同折叠类型中存在特异性,其在稳定(α/β)8-barrel结构中的作用强于经典Rossmann折叠.

• 单位
  生物工程学院; 北京工业大学