蛋清溶菌酶的提取及其酶学性质探究

作者：周钦育; 黄燕燕; 赵珊; 黄泳尧; 林钟培; 刘冬梅

来源：中国食品学报, 2021, 21(04): 148-158.

• 溶菌酶
• 提纯
• 阳离子交换法
• 超滤
• 酶学性质

采用阳离子交换法-超滤法协同分离提取蛋清中溶菌酶,首先通过单因素试验和Box-Behnken试验,优化蛋清中溶菌酶的提取工艺,然后对其酶学性质进行探究。结果表明:在树脂用量为蛋清滤液的24.2%,NaCl浓度1.00 mol/L,蛋清滤液pH 9.10,洗脱时间62.61 min时,溶菌酶经超滤离心后测得纯度为96.36%,比活力为23 718.61 U/mg。对所得溶菌酶酶学性质的研究表明:溶菌酶最适pH 7.0,在pH 4.0～7.0范围内稳定性较好,最适反应温度60℃,低温下热稳定性良好,在较高温度下酶活下降较快。Na~+和Ca~(2+)对酶有较强激活作用,K~+有一定激活作用,Mg~(2+)和Mn~(2+)对酶活影响不大,而Zn~(2+)对酶有明显抑制作用。甘油、Tween20、Tween40、Tween80等表面活性剂均对溶菌酶有抑制作用,其中甘油抑制效果最强。本研究结果对溶菌酶的工业化提纯和生产具有重要的意义。

• 单位
  华南理工大学; 食品科学与工程学院