摘要
葡萄糖基转移酶(glucosyltransferase, GTase)是一类可将α-1,4糖苷键转化为其他糖苷键的重要酶类,经其改性后得到的产物可作为一种新型的膳食纤维。该研究对来源于罗伊氏乳杆菌的葡萄糖基转移酶基因进行了异源表达,并对纯化后的GTase进行酶学性质分析及功能研究。结果表明,GTase的分子质量为105 kDa,在pH 7.0~8.5之间很稳定,4℃下保存12 h,残余酶活力仍保持在80%以上。最适温度和最适pH分别为40℃和5.0,在此条件下加入Ca2+,可使酶活力提高约2.1倍。最适反应条件下,GTase对麦芽糊精(DE12)的Km和Vmax分别为(1.18±0.21)g/L和2.6μg/s。麦芽糊精(DE12)经GTase在40℃反应72 h,产物中α-1,6糖苷键的提高了38.4%,易消化淀粉的含量降低了25.96%,慢消化淀粉及抗消化淀粉的含量分别提高了8.97%和17.76%。
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单位江南大学; 食品科学与技术国家重点实验室