荧光光谱法研究甜蜜素与牛血清白蛋白的相互作用

作者：潘军辉; 万宇俊; 张萌; 蒲超群; 王亚萍; 张国文

来源：南昌大学学报(理科版), 2015, 39(02): 158-162.

DOI：10.13764/j.cnki.ncdl.2015.02.011

• 甜蜜素
• 牛血清白蛋白
• 荧光猝灭
• 结合位点

在生理酸度(pH 7.4)条件下,利用荧光光谱法研究了甜蜜素与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。结果表明,甜蜜素与BSA形成基态复合物而引起BSA的内源性荧光猝灭,25℃时的结合常数为3.05×103 L·mol-1,结合位点数约等于1。利用Van’t Hoff方程计算出热力学参数:焓变(ΔHθ)和熵变(ΔSθ)分别为-3.46KJ·mol-1和48.23J·mol-1·K-1,表明疏水作用和氢键是维持BSA-甜蜜素复合物稳定的主要作用力。位点竞争实验表明,甜蜜素主要结合于BSA的亚域ⅡA,即site I位。同步荧光结果显示,甜蜜素与BSA的结合诱导BSA色氨酸残基所处微环境疏水性有所增加,而对酪氨酸残基微环境没有明显影响。Zn2+、Mg2+的存在对BSA-甜蜜素的结合有促进作用,而Ca2+、Fe3+、Cu2+则对BSA-甜蜜素复合物的形成有抑制作用。

• 单位
  南昌大学; 南昌大学食品科学与技术国家重点实验室