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摘要
副溶血性弧菌是一种革兰氏阴性人畜共患致病菌，可引发人类胃肠炎等食源性疾病。副溶血性弧菌具有多种毒力因子，热不稳定溶血素（thermolabile hemolysin，TLH）即是其中之一。该研究对副溶血性弧菌的tlh基因进行了克隆及测序，对tlh基因编码的TLH蛋白进行了生物信息学分析及结构和功能预测。结果表明，tlh基因编码的TLH蛋白由418个氨基酸组成，预测分子质量为47.36 kDa。在TLH蛋白中确定了几个保守的结构域和基序，包括SGNH水解酶结构域和GDSL基序；对TLH蛋白的三维结构进行了同源建模及验证，在此基础上通过分子动力学模拟分析其稳定性、与4-硝基苯基月桂酸酯（p-nitrophenylaurate， PNPL）的相互作用能力及结合底物对结构紧密度和残基灵活性的影响，揭示了催化三联体Ser153-His390-Asp393周边是一个重要的药物靶点活性口袋，具有高度保守的残基序列，并在底物结合后表现出残基灵活性差异。该研究分析了副溶血性弧菌TLH蛋白的性质和结构，可以为保障水产品的安全性、提高水产品原料安全评价水平提供理论支持。
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