ZMYND8与NuRD复合物核心组分RBBP4相互作用界面的鉴定

作者:谢长林; 吴季辉; 唐雅珺*
来源:生物技术通报, 2018, 34(12): 159-165.
DOI:10.13560/j.cnki.biotech.bull.1985.2018-0567

摘要

核小体重塑与去乙酰化酶(Nucleosome remodeling and histone deacetylase,NuRD)复合物由多个亚基组成,在转录调节和DNA损伤修复的过程中发挥着重要的功能。人源ZMYND8(Zinc finger MYND-type containing 8)能与NuRD形成复合物参与转录调节和DNA损伤修复的过程中。利用昆虫杆状病毒表达系统,经过镍柱和分子筛柱层析纯化获得电泳纯的NuRD核心亚基RBBP4蛋白质。采用等温量热滴定技术鉴定ZMYND8与RBBP4的相互作用界面,结果显示RBBP4能够结合位于ZMYND8氮端的43到54位富含碱性氨基酸残基的区域。RBBP4上的氨基酸残基点突变实验初步确定二者的相互作用界面。结合以往的研究发现,ZMYND8可以通过其氮端的碱性区域和碳端的MYND结构域环绕结合在NuRD复合物的表面。

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