热变性程度对谷氨酰胺转氨酶诱导大豆分离蛋白凝胶性质的影响

作者：赵建生; 马相杰; 孟少华; 徐姣; 李鑫; 邹神中; 江玉琴; 袁静瑶; 曾茂茂; 陈洁

来源：食品与发酵工业, 2022, 49(02): 1-9.

DOI：10.13995/j.cnki.11-1802/ts.031543

• 热处理
• 大豆分离蛋白
• 聚集体
• 谷氨酰胺转氨酶
• 凝胶强度

大豆分离蛋白（soybean protein isolated，SPI）由于在实际生产过程中工艺不同导致其结构和性质不一，会影响最终谷氨酰胺转氨酶（glutamine transaminase，TG酶）诱导形成的凝胶类产品。为探索不同结构SPI对酶诱导蛋白凝胶的影响，制备了不同热变性程度的SPI，研究其蛋白组成、表面疏水性、溶解性、粒径分布以及凝胶强度、持水性和凝胶形态。结果表明：热处理加剧SPI亚基的解离与聚集，并导致SPI的表面疏水性增强、溶解性下降，同时，粒径随温度的升高而增大，但升至95 ℃后减小。SPI凝胶强度在85 ℃时最低，而在95 ℃时最高。对于95 ℃热处理SPI的凝胶，随着蛋白浓度的增大，凝胶强度增大，气孔增多；随着TG酶浓度的增加，凝胶强度增大，而持水性在TG酶浓度为1.80 U/g时达到最低，同时气孔较多；50 ℃培养的SPI凝胶强度高于4 ℃培养样品。结果表明，大豆蛋白一定程度的热变性（尤其95 ℃热处理）有利于经TG酶诱导形成蛋白凝胶，这为工业生产提供了一定的理论依据。

• 单位
  食品科学与技术国家重点实验室; 江南大学; 河南双汇投资发展股份有限公司