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摘要
病毒入侵后被细胞的模式识别受体RIG-I样受体(RIG-I-like receptor, RLR)识别从而启动抗病毒RLR信号通路的激活，先天免疫反应的异常激活将导致慢性炎症和免疫器官损伤，甚至引起自身免疫性疾病。为了防止抗病毒信号过早激活或过度激活，机体建立了完善的调节系统防止信号传导过程发生紊乱。蛋白的翻译后修饰(Post-translational modification, PTM)是调节模式识别受体及其下游信号蛋白稳定性和活性的关键机制，而泛素化(Ubiquitination, UB)作为蛋白质翻译后修饰的重要部分在抗病毒信号通路中被广泛研究。其中K48和K63连接的泛素化最为常见，通过K48连接的泛素链能够引起靶蛋白通过蛋白酶体途径降解，而K63连接的泛素链能够促进蛋白激活和细胞信号转导。RIG-I、MAVS、TBK1以及TRAF家族相关蛋白作为RLR通路的信号传递分子，其蛋白的泛素化修饰也成为研究的重点。本文讨论了K48和K63泛素化在抗病毒免疫信号通路中的研究进展，特别是RIG-I样受体引发的信号传导途径中蛋白的泛素化修饰。
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单位上海海洋大学; 生命学院
