摘要

利用转谷氨酰胺酶(TG)催化大豆分离蛋白(SPI)进行交联,探讨不同温度、pH和盐离子条件下改性前后大豆分离蛋白的溶解性,并利用SDS-PAGE电泳技术对改性后的大豆分离蛋白组分进行了亚基分析,旨在为改性大豆分离蛋白在食品中的应用提供一定的参考。结果显示,与SPI相比,经TG酶改性后的大豆分离蛋白(MSPI)在不同处理条件下的溶解性均有明显下降;SDS-PAGE凝胶电泳结果显示,在不同温度下,14.4~22.0 ku的B-11S亚基不容易形成沉淀;在不同pH条件下,等电点附近沉淀的亚基数量最多而上清液中几乎没有,这与等电点附近溶解性的变化规律相符;在不同盐离子浓度下,MSPI溶液中的亚基种类未发生变化。