酸性蛋白酶AP-10分离纯化及其酶学性质

作者:向珍蓉; 余华顺; 龚大春
来源:化学与生物工程, 2023, 40(12): 27-30+43.
DOI:10.3969/j.issn.1672-5425.2023.12.005

摘要

采用活性炭吸附脱色、硫酸铵分级沉淀、脱盐和凝胶层析等技术对酸性蛋白酶AP-10浓缩液进行了分离纯化,并对其酶学性质进行了研究。结果表明,分离纯化后得到的酸性蛋白酶AP-10纯组分比酶活为5 800 U·mg-1,纯化倍数为6倍;最适反应温度为40℃,热稳定范围为30~45℃;最适反应pH值为3.0,pH值稳定范围为3.5~6.5;Mn2+对酸性蛋白酶AP-10具有强烈的激活作用,Fe2+对酸性蛋白酶AP-10具有强烈的抑制作用。为拓展酸性蛋白酶AP-10的应用及开发高品质产品奠定了基础。

  • 单位
    安琪酵母股份有限公司

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