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摘要
应用荧光光谱和紫外可见吸收光谱研究了生理条件下桑色素与牛血清白蛋白(BSA)相互作用的热力学特性,确定静态猝灭和非辐射能量转移是导致桑色素对BSA内源荧光猝灭的主要原因;求得不同温度下桑色素与BSA作用的结合常数分别为1.796×104,9.398×103,2.196×103L.mol-1。根据热力学参数确定它们之间的作用力类型;根据F rster非辐射能量转移理论计算出二者结合时给体(蛋白质)-受体(桑色素)间的距离r=3.313nm。同步荧光光谱和紫外-可见吸收光谱显示,桑色素能够使BSA的二级结构发生变化;同时考察了多种离子对桑色素与BSA作用结合常数的影响。
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