乳铁蛋白胃蛋白酶水解物分离纯化抗菌肽的研究

作者：张晨玥; 郝刚^*; 蔡寅川; 唐善虎; 李思宁

来源：中国调味品, 2022, 47(10): 47-72.

• 乳铁蛋白
• 抗菌肽
• 分离纯化
• 大孔吸附树脂
• 葡聚糖凝胶

文章以乳铁蛋白胃蛋白酶水解液为原料，依次用DA201型大孔吸附树脂、Sephadex G-25、Sephadex G-15凝胶树脂对乳铁蛋白抗菌肽进行分离纯化。结果表明，乳铁蛋白酶解原液抗菌活性为MICE.coli=0.5 mg/mL和MICS.aureus=0.5 mg/mL;通过大孔吸附树脂的静态吸附、解吸实验，确定分离条件：以85%乙醇溶液为洗脱剂，上样浓度为30 mg/mL,上样流速为2 mL/min,洗脱流速为1 mL/min,分离组分的抑菌活性为MICE.coli=0.25 mg/mL和MICS.aureus=0.25 mg/mL。Sephadex G-25凝胶柱分离条件：以去离子水为洗脱剂，洗脱速度为0.25 mL/min,上样浓度为20 mg/mL,上样体积为1 mL,纯化后得到3个主峰，其中组分b的抑菌活性相对较强，MICE.coli=0.125 mg/mL,MICS.aureus=0.125 mg/mL。组分b再经Sephadex G-15凝胶过滤色谱分离出2个峰，其中组分b-1具有较强抑菌活性，MICE.coli=0.125 mg/mL,MICS.aureus=0.0625 mg/mL。经分离纯化后的乳铁蛋白抗菌肽对E.coli的抗菌活性提高4倍，对S.aureus的抗菌活性提高8倍。

• 单位
  西南民族大学