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摘要
本研究以IBV Beaudette株基因组为模板获得N基因片段，构建重组原核表达质粒pET-32a-His-IBV-N，在大肠杆菌BL21（DE3）诱导表达，纯化后获得带有His标签的N重组蛋白。将其与等体积的弗氏完全佐剂混匀乳化后免疫BALB/c小鼠三次，收集血清，得到鼠源抗N蛋白多克隆抗体。利用间接免疫荧光试验和Western blot鉴定多克隆抗体的特异性，结果显示，N蛋白多克隆抗体能特异性识别转染表达的Flag-N蛋白和IBV感染表达的N蛋白，说明此抗体能识别N蛋白的线性表位和空间表位，可应用于Western blot和间接免疫荧光实验。本研究为进一步研究N蛋白的功能和IB的诊断提供了有力的工具。
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单位长江大学; 中国农业科学院上海兽医研究所; 动物科学学院
