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摘要
经鉴定成功构建了hPdx1和△-hPdx1蛋白表达系统,IPTG诱导蛋白表达后Western blot检测在37.2-52.3 kD之间出现了与两种目的蛋白理论分子量相符的蛋白条带。诱导后破碎菌体上清液,经分离纯化最终得到的目的蛋白纯度可达到95%以上。纯化的蛋白加入人胚胎干细胞培养基中1 h后通过细胞免疫荧光检测发现,hPdx1蛋白可进入细胞而△-hPdx1不能进入细胞,表明表达得到的蛋白具有生物活性。
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单位湖北医药学院附属太和医院
