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摘要
微生物所产的普鲁兰酶用途广泛,但国内对普鲁兰酶的研究水平不够深入,使其工业化应用受到了极大的限制。通过硫酸铵分级沉淀,Sephadex G-75层析和DEAE SepHarose Fast Flow强阴离子柱层析技术,对提取的普鲁兰酶进行初步的分离纯化,得到普鲁兰酶纯酶。对该酶的酶学性质进行研究,结果表明,普鲁兰酶最适的硫酸铵分级沉淀浓度为60%,该普鲁兰酶的最适温度为50℃;酶的最适作用pH为8.0;在55℃至60℃之间酶活力稳定最好;在pH7.0-9.0范围内保持较稳定的活性;Ca2+对酶激活作用最强,Ba2+对酶的抑制作用较强;普鲁兰糖作底物时该酶活性最强。
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