降解黄曲霉毒素B₁的乳酸片球菌重组多铜氧化酶学性质

作者：刘畅; 马现永; 马三梅; 邓盾

来源：食品与发酵工业, 2021, 47(13): 72-78.

DOI：10.13995/j.cnki.11-1802/ts.026774

• 乳酸片球菌
• 多酮氧化酶
• 黄曲霉毒素B1
• 漆酶
• 酶学性质

主要对1株乳酸片球菌Pediococcus acidilactici 74中的多酮氧化酶（multicopper oxidase, MCO）基因CueO进行重组表达和降解黄曲霉毒素B1（Alfatoxin B1,AFB1）的能力测定。通过基因工程的手段将CueO基因克隆连接到pET-28a（+）中,并转化到大肠杆菌（Escherichia coli）中进行异源表达,得到可溶性表达的重组蛋白。并进一步研究了温度、pH和底物浓度等因素对重组蛋白降解AFB1的影响以及降解产物的细胞毒性。结果表明,重组多铜氧化酶降解AFB1的最佳介体为丁香醛（syringaldehyde, SA）,最适pH为7.0,最适温度为37℃,该酶Km=1.99×10-3μmol,Vmax=11.31 pmol/（min·mg）,重组CueO对AFB1的降解产物对肝细胞的毒性明显降低。

• 单位
  广东省农业科学院动物科学研究所; 暨南大学