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摘要
酶法水解大豆蛋白可以生产多种生物活性肽,但在酶解过程中肽段的二次聚集会产生不溶沉淀,降低蛋白质利用率。研究了pH偏移对大豆蛋白酶解聚集体解聚的影响。结果表明:Alcalase碱性蛋白酶酶解大豆蛋白获得的不溶沉淀,是以疏水相互作用为主要分子间作用力的大豆肽聚集体;pH偏移赋予的静电斥力能促使大豆肽聚集体解聚和重排,大豆肽蛋白质利用率从74%(pH 7)增加到85%(pH 12),并将大豆肽的平均粒径由243 nm减小至103 nm;同时,pH偏移使疏水性氨基酸在不溶肽聚集体中积累,增加二级结构中的无规则卷曲含量,但不影响不溶肽聚集体的相对分子质量分布。因此,pH偏移技术可安全有效地促使大豆肽不溶聚集体解聚。
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