轮状病毒非结构蛋白NSP1与干扰素调节因子结合结构域的分析

作者：邢家强; 李佳林; 贺倩; 李宏斌; 于梅; 林杰; 窦强; 魏至栋

来源：微生物学免疫学进展, 2016, 44(03): 23-28.

DOI：10.13309/j.cnki.pmi.2016.03.005

• NSP1
• 干扰素调控因子家族(IRFs)
• 三维结构
• 同源模建
• 分子对接

目的同源模建轮状病毒NSP1 C末端效应区及干扰素调节因子IRF3、IRF5、IRF7结合结构域(IAD)的三维结构,应用分子对接的方法,预测NSP1与IRF的候选结合氨基酸残基。方法以Prot Scale进行疏水性分析,APBS进行表观静电势的分析,采用MODELLER程序进行三维结构的预测,对NSP1 C末端效应区和IRF3、IRF5、IRF7的IAD应用PLATINUM程序进行分子对接,寻找它们的结合位点。结果 NSP1与IRF3、IRF5、IRF7的作用表现为2个不同类型,其中NSP1与IRF3的作用位点集中在效应区LEU 3ARG 67一个较大范围内;作用方式呈现多样性(疏水作用、芳香共轭作用以及氢键作用);NSP1与IRF5、IRF7的作用位点集中在效应区SER74GLU87一个较小的范围内,作用方式也表现为单一的氢键作用。结论应用计算机模拟技术预测了NSP1和IRF3、IRF5、IRF7的作用方式及结合位点,为进一步研究NSP1对IRF的作用提供一些新的思路。

• 单位
  兰州生物制品研究所有限责任公司