摘要
维生素C(VC)对嗜酸乳杆菌GIM1.208 β-葡萄糖苷酶(BGL)活性具有良好的激活作用。本文采用光谱法、原子力显微镜和分子对接技术,探究VC与BGL的相互作用机制。圆二色谱结果显示,VC与BGL结合后,α-螺旋含量从8.86%降低到8.09%,β-转角含量从17.57%增加到17.83%。三维荧光光谱和原子力显微镜结果显示,VC与BGL之间存在疏水作用。分子对接和荧光光谱结果表明,VC通过氢键、静电作用自发地与BGL结合(ΔG<0)。VC与BGL结合位点位于活性口袋左部亲水区与疏水区交界处,二者的结合自由能为-79.198 kcal/mol,VC对BGL的猝灭机制为静态猝灭。上述研究结果表明,VC通过与BGL形成非共价键,增强酶的结构稳定性,促进BGL的反应活性增强,提高BGL对底物的生物转化效率。该研究结果为VC和BGL在食品工业中高效利用提供技术切入点,也为天然酶激活剂的高效利用设计提供理论参考。
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