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摘要
目的对细粒棘球绦虫肌动蛋白(Echinococcus granulosus actin EgACT)的结构和抗原表位进行分析,为筛选疫苗候选抗原提供依据。方法采用生物信息学技术分析EgACT的理化性质和亲/疏水性、柔性区域、抗原指数、表面可及性、可能的信号肽序列、跨膜结构区域、二级结构及优势抗原表位。结果细粒棘球绦虫肌动蛋白由376个氨基酸组成,相对分子质量为41.95 k Da,等电点理论值为5.38,不稳定系数为39.28(稳定蛋白);亲水区域明显;柔性区域呈散在分布,较明显的分布区域位于12-30、37-42、57-63、79-85、107-118、195-208、232-240、282-293、312-319、360-368氨基酸区段;表面可及性得分较高的区域主要位于58-63、78-86、109-119、231-244、286-294、312-318、359-365氨基酸区段;抗原性指数得分较高区域与柔性区域的分布一致;无信号肽序列;无跨膜区;二级结构中的β转角占6.65%、α螺旋占37.5%、延伸链占21.28%、无规则卷曲占34.57%,优势B细胞表位位于14-29、52-61、77-82、233-242、285-290氨基酸区段,优势T细胞表位位于75-78、85-88、185-193、208-211、274-277、309-312氨基酸区段。结论成功预测出细粒棘球绦虫的肌动蛋白抗原表位,可为筛选疫苗候选抗原提供依据。
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