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摘要
从低温环境中分离并鉴定出1株产低温蛋白酶的乙酰微小杆菌YD37(Exiguobacterium acetylicum YD37)。对该低温蛋白酶基因序列分析发现，其基因全长1 110 bp，编码370个氨基酸残基，分子量为41.5 kDa，属于氨肽酶，富含短侧链和带负电荷的氨基酸残基，二级结构含有14个α-螺旋和19个β-折叠，三级结构表面为带负电荷氨基酸构成的亲水表面。通过对E. acetylicum YD37发酵产酶的工艺进行优化，酶活提高8.26倍，达到273.5 U/mL。经硫酸铵沉淀和离子交换层析得到该低温蛋白酶的粗酶。粗酶的最适温度为35℃，但20℃仍能保持43.6%的酶活。酶活受到Mn2+和Co2+的促进和乙二胺四乙酸的完全抑制，表明该酶是一种金属氨肽酶。该酶的动力学常数Km和Vmax分别为1.38 mg/mL和4.41 mg/（mL·min）。
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