摘要

由淀粉样前体蛋白(Amyloid Precursor Protein,APP)水解产生的淀粉样肽(Amyloid beta,Aβ)会相互聚集形成具有神经细胞毒性的寡聚体和纤维。这是阿尔茨海默症(Alzheimer’s Disease,AD)最重要的病理学特征之一。Aβ在细胞膜等界面上的聚集行为显著影响它的毒性。界面的物理化学性质如亲疏水性、电荷分布情况会显著影响Aβ在界面上的吸附情况,并诱导Aβ从无规构象转变为更易聚集的β折叠构象。总结了Aβ的产生和它在溶液中的聚集过程,重点阐述了界面在抑制Aβ聚集中的作用,指明了界面的亲疏水性以及电荷分布等性质对Aβ聚集的影响。