黄粉虫抗冻蛋白分子与冰水界面相互作用的分子动力学模拟

作者：刘晓霞; 邢光耀; 张利绒; 刘俊杰^*

来源：内蒙古大学学报(自然科学版), 2020, 51(06): 615-622.

DOI：10.13484/j.nmgdxxbzk.20200609

• 抗冻蛋白(AFPs)
• 分子动力学模拟
• 冰水界面

抗冻蛋白(Antifreeze proteins,AFPs)可以非依数性的抑制冰晶生长和重结晶,能保护生活在寒冷环境中的生物避免冻伤。本文利用分子动力学模拟的研究方法,计算了黄粉虫抗冻蛋白(Tenebrio molitor antifreeze protein,TmAFP)分子与冰晶的基面、棱面和二级棱面冰-水体系的相互作用能,分析了黄粉虫抗冻蛋白分子在三种不同冰晶晶面的冰水体系中,蛋白质分子质心与冰晶晶面间距离和蛋白质分子整体与晶面间偏转角度随时间的变化。另外也分析了棱面冰-水体系中黄粉虫抗冻蛋白分子结构的均方根偏差和回旋半径的变化。研究表明,在同一温度条件下冰晶基面冰-水体系中水分子结冰速度最慢,冰晶二级棱面冰-水体系中水分子结冰速度最快;黄粉虫抗冻蛋白分子与冰晶棱面结合时抑制冰晶继续生长效果最明显,且吸附在冰晶表面蛋白质分子本身结构稳定,可以稳定的和冰晶表面结合进而抑制冰晶生长。

• 单位
  内蒙古大学