低致敏牛乳清蛋白的酶法制备

作者：李燕; 伊洋; 石径; 王世杰; 罗永康^*

来源：乳业科学与技术, 2019, 42(05): 4-8.

DOI：10.15922/j.cnki.jdst.2019.05.002

• 乳清蛋白
• β-乳球蛋白
• 酶解
• 抗原性
• 苦味

乳球蛋白(β-lactoglobulin,β-LG)是乳清蛋白中最主要的过敏原之一,如何降低β-LG抗原性是目前需要解决的问题。使用碱性蛋白酶、胰蛋白酶及复合蛋白酶对牛乳清蛋白进行酶解,在不同酶解时间点取样,以β-LG抗原性为主要标准,筛选出各方案中β-LG抗原性最低的酶解产物,同时分析该产物的水解度、分子质量分布情况,并与2款市售水解乳清蛋白产品进行苦味比较。结果表明:碱性蛋白酶、胰蛋白酶质量比1∶1复配水解牛乳清蛋白能够制备低致敏产品,其β-LG抗原性仅为0.798μg/mL,且苦味较低。酶解条件为底物质量浓度15 g/100 mL、加酶量5 000 U/g(50%碱性蛋白酶+50%胰蛋白酶)、酶解温度48℃、酶解pH 8.0、酶解时间2.5 h。

• 单位
  中国农业大学