摘要

对高儿茶酚与牛血清白蛋白(BSA)相互作用进行研究,结果表明:高儿茶酚能猝灭BSA的荧光;与BSA主要通过疏水键自发形成具有弱荧光的大分子复合物,且高儿茶酚在BSA上至少存在一个结合位点;在298,310 K和320 K时,高儿茶酚与BSA的结合常数Ka分别为5.908×102,5.424×104,1.535×106L/mol。推测高儿茶酚对BSA的猝灭是以动态猝灭为主,也有静态猝灭过程。冷场发射扫描电镜观察发现,添加2μmol/L的高儿茶酚,可以促进蛋白质的溶解,使其分布更加均匀;当高儿茶酚浓度高于2μmol/L时,使蛋白质发生聚集。分子对接分析发现,高儿茶酚主要通过疏水键、氢键和范德华力稳定地结合在BSA亚结构域ⅡA的疏水口袋中(siteⅠ)。

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