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摘要
研究了室温下,NaC l浓度0.1 mol/L,pH 7.0时不同大小大豆蛋白热聚集体和κ-卡拉胶混合物的相分离行为,并以天然大豆蛋白和κ-卡拉胶混合体系作为对照体系。通过离心、化学分析和目测建立了相图,结果表明:较大的聚集体和κ-卡拉胶的混合体系具有较窄的均相区域。采用共聚焦激光扫描显微镜(CLSM)观察了相分离体系的微观结构,结果显示出相分离后蛋白质聚集结构间存在交联。对共聚焦图像进行灰度水平变化方差分析表明,不同的混合物间微观结构上具有显著性差异。流变研究进一步证明相分离体系形成了相互交联的网状微观结构。上述研究结果表明,大豆蛋白聚集体和卡拉胶的相分离是由于排空相互作用(depletion interaction)。
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