科研之友
微信
新浪微博
Facebook
分享链接
摘要
酶法改性能够有效提升大豆蛋白的凝胶性。为了探讨谷氨酰胺转氨酶(transglutaminase, TGase)预交联对盐诱导大豆分离蛋白凝胶性的影响,通过控制酶浓度、预交联时间制备不同预交联程度的大豆分离蛋白(soy protein isolate,SPI)溶液,并研究其在CaSO4作用下的成胶性能。结果显示,与未经TGase处理的SPI相比,TGase适度预交联能够显著提升SPI的凝胶品质。经3～5 U/g TGase预交联20 min或3 U/g TGase预交联20～30 min后,SPI凝胶性得到了不同程度的提升,其中弹性模量、屈服应力、屈服应变、持水率最大分别提高了124.5%、269.0%、135.0%及53.0%。然而,过度预交联产生过大的蛋白聚集体,导致最终形成的凝胶结构粗糙、多孔,凝胶强度、持水力等均显著下降(P<0.05)。由此可见,合理利用TGase对蛋白进行预交联处理能够改善SPI凝胶制品品质,对于TGase在食品工业中的应用及传统豆制品质构改良具有重要的指导意义。
- 单位
