摘要
本研究以p UC57-α-gliadin重组质粒为对象进行同源性分析,构建表达质粒p ET-22b-α-gliadin,利用大肠杆菌(Escherichia coli)体外诱导表达α-醇溶蛋白,以体积分数70%乙醇溶液提纯,利用柠檬酸对α-醇溶蛋白进行脱酰胺改性,通过傅里叶变换红外光谱、内源性荧光扫描、扫描电子显微镜表征改性后α-醇溶蛋白的结构变化,通过质地剖面分析(texture profile analysis,TPA)实验探究其对面条质地的影响。结果表明:α-醇溶蛋白柠檬酸脱酰胺改性后α-螺旋结构含量减少,β-折叠结构含量增加,α-螺旋/β-折叠由1.00降为0.64,说明α-醇溶蛋白的分子柔韧性增加;α-醇溶蛋白的内源性荧光扫描结果显示λmax发生红移,说明α-醇溶蛋白的内部结构发生伸展,使内部的色氨酸暴露;扫描电子显微镜观察结果表明α-醇溶蛋白表面呈现光滑均匀的块状;TPA实验发现脱酰胺改性的α-醇溶蛋白使面条硬度降低,黏着性提高。
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