微生物冷激蛋白家族的进化与功能多样性

作者:李昊轩; 贺承光*; 马红霞
来源:中国生物化学与分子生物学报, 2023, 39(08): 1106-1112.
DOI:10.13865/j.cnki.cjbmb.2023.02.1365

摘要

冷激蛋白家族(cold shock proteins, CSPs)在结构和功能上分别是高度保守和多样化的蛋白质。由于家族中蛋白质的同源性很高,冷激蛋白家族多具有相对固定的球状结构,其多作为核酸的分子伴侣,从而对基因的转录和翻译进行调控,以应对各种不利环境条件对细胞的影响,一定程度上恢复生长繁殖等生理功能。目前,诸多研究表明,虽然不同的冷激蛋白质之间拥有高度的同源性,但也存在着差异性,在不同的环境条件下经过自然选择后,冷激蛋白质为了对抗多种应激环境进化出了多种不尽相似的功能,共同组成了冷激蛋白家族,从而表现出其功能的多样性,例如CSPC蛋白可以抑制Ⅲ型分泌系统相关蛋白质的表达,CSPD蛋白主要适用于调节营养缺乏细胞的生长发育,而CSPH蛋白和CSPF蛋白的功能还尚未明确。本文详细说明了冷激蛋白家族之间的高度同源性以及其差异性,通过系统发育树对不同冷激蛋白质之间的遗传距离进行分析,介绍了冷激蛋白家族功能的多样性,以及其在细菌转录和翻译过程中的作用机制进行了总结,对冷激蛋白家族的调控作用进行了介绍,最后对冷激蛋白家族研究现存问题,以及其功能机制的研究和在农业、食品、医疗等方面的应用进行了展望。

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