摘要

在不同的pH值体系中,利用酶活测量、圆二色谱、荧光谱和电子吸收谱研究了十二烷基磺酸钠(SDS)对大豆过氧化物酶(SBP)活性与构象的影响情况.在pH2.6和4.2的体系中,少量的SDS分子可通过静电作用与SBP结合,进而与SBP分子中的His169残基结合,降低其与铁卟啉的配位能力,使其Soret吸收带蓝移,二级结构发生轻微的变动,活性永久丧失.在pH5.2体系中,SDS和SBP分子都带负电,由于静电排斥作用,SDS无法进入SBP的分子内部,失去与SBP分子中His169残基结合的能力,对SBP分子的二级结构没有影响,仅对SBP分子的三级结构有所影响.当SDS的浓度大于临界胶束浓度时,由于胶束...