SM22-α蛋白结构与功能的生物信息学分析

作者：门杰^*; 李昊; 许婷; 姚思羽; 刘致宇; 邹双玲; 马佳; 相晨敏; 王文娟

来源：生物技术, 2022, 32(06): 684-692.

DOI：10.16519/j.cnki.1004-311x.2022.06.0108

• SM22-α蛋白
• 动脉粥样硬化
• 生物信息学分析
• 理化性质

[目的]通过生物信息学分析手段对SM22-α蛋白结构与作用进行系统性分析。[方法]从NCBI数据库中获取SM22-α蛋白的基本信息，应用NCBI GenBank、ExPAsy、TMHMM Server v.2.0、NetPhos 3.1 Server、IEDB、SIGNALP 5.0 Server等生物信息学分析软件对SM22-α蛋白的氨基酸序列、理化性质、跨膜结构、亲水/疏水性、功能位点、信号肽、序列同源性、糖基化和磷酸化位点、空间结构以及抗原表位进行分析。[结果]SM22-α蛋白编码201个氨基酸，为碱性蛋白，其等电点为8.85,不稳定指数为31.85,并将其归为稳定蛋白。其平均亲水系数为-0.607,为亲水性蛋白。根据IEDB在线软件发现SM22-α蛋白序列的第4-31、39-50、70-89、105-111、116-122、138-197存在B细胞抗原表位。利用HLA-A*0.2:0.1算法预测SM22-α蛋白序列第61和130位序列表面存在2个T细胞抗原表位；若利用HLA-DRBI*0401算法预测则第142位序列存在1个T细胞抗原表位。SM22-α蛋白的二级结构中α螺旋占46.77%,延伸链占6.47%,β-转角占4.48%,无规则卷曲占42.29%。且通过生物信息学分析可知SM22-α蛋白在不同物种之间的同源性为97.0%～68.7%。[结论]SM22-α为碱性、稳定、亲水性胞外蛋白，且蛋白表面含有T、B细胞抗原表位，可为其抗原性药物研究提供理论参考。

• 单位
  山西医科大学汾阳学院