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摘要
本研究旨在克隆牛病毒性腹泻病毒（Bovine Viral Diarrhea Virus，BVDV）的非结构蛋白NS5B截短基因，采用原核表达系统表达获得截短蛋白，并进一步制备其多克隆抗体。构建的原核表达质粒pET-28a-NS5B转化至BL21感受态细胞，经IPTG诱导后，发现NS5B蛋白以包涵体为主。纯化蛋白免疫小鼠制备的多克隆抗体具有良好的反应性，能够特异性识别真核表达的NS5B蛋白。本研究中NS5B蛋白的截短表达及其多克隆抗体的制备为进一步研究NS5B蛋白的生物学功能，以及建立BVDV鉴别诊断的血清学检测方法奠定了基础。
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单位山东省药学科学院; 山东师范大学; 生命科学学院
