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摘要
为探究不同品种淡水鱼转谷氨酰胺酶（transglutaminase,TGase）对肌球蛋白凝胶特性的影响，以鲢和青鱼肌球蛋白为试验对象，分别测定鲢转谷氨酰胺酶（silver carp transglutaminase,STG）和青鱼转谷氨酰胺酶（black carp transglutaminase,BTG）作用下肌球蛋白在低温凝胶化后溶解度、蛋白聚集、流变学特性、穿刺特性和微观形貌的变化。结果显示：与未加酶组相比，添加2种TGase后均可催化鲢或青鱼肌球蛋白交联形成更多的ε-(γ-Glu)-Lys异肽键，导致肌球蛋白重链（myosin heveay chain,MHC）的聚集程度增加，蛋白浊度值及平均粒径显著增大（P<0.05），肌球蛋白凝胶的弹性模量（G’）明显增大，凝胶破断力和破断距离显著提升（P<0.05），蛋白网络结构增强。在提升同种肌球蛋白凝胶特性方面，BTG的催化交联作用强于STG；而BTG的比酶活（12.67 U/mg）低于STG的比酶活（14.34 U/mg），且无论是否添加TGase，青鱼肌球蛋白的凝胶特性始终高于鲢肌球蛋白。综上，不同品种淡水鱼糜凝胶特性的差异并非主要由TGase的活性差异所导致，而与其肌球蛋白的来源密切相关。
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