摘要
<正>中国科学院武汉病毒研究所研究员龚鹏团队长期从事病毒RdRP催化机制研究。近期,该团队通过在肠道病毒71型(enterovirus 71,EV71)RdRP-RNA复合物晶体浸泡实验中的多方尝试,解析了高度接近催化反应发生状态的RdRP晶体结构,发现位于RdRP基序D附近的一个赖氨酸残基K360与结构中底物CTP的g-磷酸存在近距离相互作用(3.3埃)。
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<正>中国科学院武汉病毒研究所研究员龚鹏团队长期从事病毒RdRP催化机制研究。近期,该团队通过在肠道病毒71型(enterovirus 71,EV71)RdRP-RNA复合物晶体浸泡实验中的多方尝试,解析了高度接近催化反应发生状态的RdRP晶体结构,发现位于RdRP基序D附近的一个赖氨酸残基K360与结构中底物CTP的g-磷酸存在近距离相互作用(3.3埃)。