蛋白磷酸酶-1对凋亡酶-3水解的PAK2活性的负调控机制

作者：王进骏; 王志新

来源：中国科学C辑:生命科学 , 2007, (05): 493-502.

• p21激活的蛋白激酶
• 凋亡酶-3
• 底物反应动力学
• 磷酸化
• 去磷酸化

p21激活的蛋白激酶2(PAK2)可以通过与小G蛋白Cdc42和Rac结合而激活,也可以通过凋亡酶-3(caspase-3)的水解作用而激活.PAK2的这2种激活方式都需要其402位苏氨酸残基(Thr-402)发生自磷酸化.对于PAK2激活的研究已经有近10年的时间,但PAK2活性的负调控机制仍然不清楚.本文采用酶活性不可逆改变动力学的方法研究了蛋白磷酸酶1催化亚基(PP1α)对凋亡酶-3(caspase-3)水解的PAK2活性的调控机制.根据在PP1α存在下PAK2的底物反应动力学方程,我们确定了游离酶和酶-底物复合物的微观失活动力学常数.结果表明:(ⅰ)PP1α可以直接使PAK2活化环上的...

• 单位
  中国科学院生物物理研究所; 中国科学院研究生院; 生物大分子国家重点实验室