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摘要
采用傅里叶变换红外衰减全反射(FTIR-ATR)光谱法对牛血清白蛋白(BSA)在羟磷灰石(HA)[Ca_(10)(OH)_2(PO_4)_6]表面不同时间的相互吸附作用进行了表征。在BSA溶液作用下,羟磷灰石表面的Ca~(2+)、PO_4~(3-)和OH~-离子初始的溶解和再沉淀使得BSA与HA相互作用层层叠加,在HA表面形成从表层到次表层分子都包含有吸附的BSA的覆盖层,从而加深两者之间的相互作用。经红外差谱法处理过的相关ATR数据表明,BSA与HA之间的相互作用是快速的,并随时间变化进一步加强;来自HA上PO_4~(3-)的P=O基团对蛋白质肽键的酰胺Ⅱ带(-CNH)、多肽链的甲基(-CH_3)和亚甲基(-CH_2)上氢的吸附作用要比P-O快速而且强烈。Ca~(2+)在该吸附过程中起了极其重要的作用,其快速与蛋白质肽键的羰基氧发生作用,并诱导该蛋白质二级结构由β-折叠向α-螺旋和β-转角构象转变;伴随着这一构象变化,蛋白质多肽链上大多数肽键的-C=O和H-N-活性基团从链间氢键交联中释放出来,带动众多的氢分别参与同HA表面的Ca~(2+)、PO_4~(3-)和OH~-离子的相互吸附作用,并牢牢地结合于HA表面;这对硬组织的再生起着重要作用,促进了HA的生物矿化过程。
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