环颈雉卵清蛋白酶抑制剂的分离及其活性的初步研究

作者：张晶晶; 邓歆玥; 徐烨; 陶翊雯; 王静文; 韩曜平^*

来源：常熟理工学院学报, 2019, 33(05): 102-106.

DOI：10.16101/j.cnki.cn32-1749/z.2019.05.025

• 蛋白酶抑制活性
• 纯化
• 环颈雉卵清
• 温度
• 酸碱稳定性

为探寻环颈雉卵清的蛋白酶抑制成分,本研究通过两步层析分离和发色底物检测等技术,从环颈雉卵清蛋白分离得到了一个具有胰蛋白酶抑制活性的蛋白,其表观分子量约为40 kDa.该蛋白酶抑制剂对胰蛋白酶的最低抑制浓度为60.0 nmol/L,其抑制常数为0.16 nmol/L.分析结果表明,该蛋白酶抑制剂对胰蛋白酶在30～80℃条件下具有良好的热稳定性,在pH 2～10条件下具有良好的酸碱稳定性.该结果可为鸟类卵中蛋白酶抑制剂研究提供基础资料,并为其进一步研究和利用提供理论依据.

• 单位
  常熟理工学院