团头鲂肠道菌株MA35产纤维素酶分离纯化及性质分析

作者：江小妹; 林春伟; 王魁云; 蒋霞云; 李燕^*; 邹曙明

来源：上海海洋大学学报, 2020, 29(02): 313-320.

• 纤维素酶
• 分离纯化
• 酶学性质
• 肠道菌株

对团头鲂肠道菌株Aspergillus niveus MA35发酵得到一种内切型纤维素酶采用Q-琼脂糖凝胶FF阳离子交换层析和葡聚糖G-100凝胶层析进行分离纯化。酶的比活力由22.3 U/mg提高到30.6 U/mg。SDS-PAGE结果显示,酶的分子量约为45 ku。该酶水解羧甲基纤维素钠的最适温度为45℃,最适pH 4.5,在pH 4.0～8.0以及30～55℃之间具有良好的稳定性。在终离子浓度为1 mmol/L以及10 mmol/L下,Zn2+、Mn2+对酶的活性有激活作用,Mg2+、Cu2+、Fe2+、Cd2+、Co2+对酶的活性有抑制作用,其中Mg2+、Cu2+、Fe2+抑制作用较强,Na+、K+、Ca2+对酶的活性几乎没有影响。

• 单位
  上海海洋大学