超声波预处理酶解制备茶渣蛋白ACE抑制肽及其活性分析

作者：代成; 谭梓铭; 张阳; 李璐; 李雁; 解新安^*

来源：食品工业科技, 2022, 43(16): 192-200.

DOI：10.13386/j.issn1002-0306.2021100286

• 茶渣蛋白
• ACE抑制肽
• 超声预处理
• 响应面优化
• 稳定性

血管紧张素转换酶（Angiotensin-I Converting Enzyme,ACE）在血压调节中扮演重要角色，抑制其活性有利于维持血压平衡。食源性ACE抑制肽具有安全、易吸收的特点，受到广泛关注。本研究旨在从茶渣蛋白中获得一种具有高ACE抑制活性的新肽。以ACE抑制率为指标，通过对三种超声方式的比较，确定最佳超声方式；以单因素实验为基础，进行响应面优化确定最佳超声波预处理参数；酶解液分离纯化运用超滤的方法，并对截留分子量小于3 kDa组分进行稳定性分析。结果表明，超声波预处理为最佳处理方式，得最优条件为超声功率300 W、超声温度45℃、超声时间25 min。在最佳超声波预处理条件下，ACE抑制率为64.8%，相比于未超声组54.1%提高了10.7%；当截留分子量小于3 kDa时，ACE抑制肽的抑制率为82.3%，相比于原始酶解液提高了17.5%。当温度30℃升温至90℃，ACE抑制肽的抑制率从82.3%降低至78.3%，减少了4.3%；酸碱度、盐溶液变化其对ACE抑制率表现稳定；模拟消化环境中8 h后，ACE抑制率从82.3%降为62.3%。

• 单位
  华南农业大学