HPV23 L1蛋白的表达、纯化及活性鉴定

作者：栗宁; 陈玉梅; 周景明; 陈玉阁; 祁艳华; 殷佳佳; 李昱雅; 王爱萍^*

来源：郑州大学学报(理学版）, 2022, 54(02): 89-94.

DOI：10.13705/j.issn.1671-6841.2021224

• 人乳头瘤病毒23亚型
• L1蛋白
• 原核表达
• 纯化

为了制备人乳头瘤病毒(human papillomavirus, HPV)23亚型的L1蛋白，结合大肠杆菌密码子偏好性，经密码子优化合成HPV23的L1蛋白编码区序列，并将其分别克隆至原核表达载体，成功构建了4种原核表达载体pET28a-23L1、pET30a-23L1、pET32a-23L1和pESUMO-23L1,随后转化大肠杆菌BL21(DE3)感受态细胞，经SDS-PAGE鉴定发现，pESUMO-23L1和pET32a-23L1均能表达可溶性重组蛋白，且pESUMO-23L1的可溶性表达量较高。利用Ni-NTA亲和层析法纯化重组SUMO-23L1蛋白，纯度约为90%。血凝实验结果表明，重组SUMO-23L1蛋白具有类似天然病毒的血凝活性。

• 单位
  生命科学学院; 郑州大学