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摘要
安卡红曲霉(Monascus anka)CICC 40806培养液经硫酸铵分级沉淀和CM Sepharose Fast Flow阴离子交换柱层析两步分离纯化,得到纯度较高的胞外酸性蛋白酶,然后对其性质和动力学进行研究。结果表明M.anka酸性蛋白酶的最适反应pH值为3.0,pH值稳定范围为3.07.0,最适反应温度为50℃,低于50℃时酶具有较好的稳定性,50℃时的衰减常数为0.569。M.anka酸性蛋白酶以酪蛋白为底物时反应活化能为28.85 k J/mol,相对较低。M.anka酸性蛋白酶具有一定的耐盐性,当NaCl质量分数为7%时,最适条件下反应时相对酶活力为12%。以酪蛋白、米渣蛋白、牛血清蛋白为底物时,Km值分别为12.48、14.77、20.05 mg/mL,对米渣蛋白和酪蛋白的催化效率相对较高。M.anka酸性蛋白酶可能在米渣蛋白发酵降解中发挥积极作用。
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