螺旋藻源ACE抑制肽的筛选及生物活性研究

作者：王斌雅; 肖婉玲; 刘春环; 梅杰; 张许昌; 赵炳天; 杨成

来源：食品与发酵工业, 2023, 1-10.

DOI：10.13995/j.cnki.11-1802/ts.034617

• 螺旋藻蛋白
• 血管紧张素转化酶
• 肽
• 分子对接
• 稳定性

血管紧张素转化酶(AngiotensinI-ConvertingEnzyme，ACE)在血压调控中发挥着重要作用。从食源蛋白中筛选具有ACE抑制活性的多肽已经成为研究热点。螺旋藻作为最早被食用的藻类，其蛋白质的含量是食物类中最高，因此本研究利用碱性蛋白酶、中性蛋白酶、胰蛋白酶、胃蛋白酶水解螺旋藻蛋白制备ACE抑制肽。首先，通过水解度、DPPH清除率、ACE抑制率筛选得到最佳水解酶为碱性蛋白酶。联合肽组学与计算模拟发现水解组分中2条新型ACE抑制肽分别为His-Ile-Ile-Ala-Arg-Pro-His(HIIARPH，IC50=461.5μmol/L)和Leu-Arg-Leu-Lys-Glu(LRLKE，IC50=155.8μmol/L)，其酶抑制动力学表现形式为非竞争抑制模式。进一步采用分子对接分析其非竞争性抑制的分子机制，发现HIIARPH和LRLKE与ACE的S1、S2口袋形成氢键发挥抑制作用，此外，LRLKE能与S3口袋以及Zn2+结合，表现出具有更佳的抑制活性。最后，评价了HIIARPH和LRLKE的稳定性和细胞毒性。其中，LRLKE具有较好的热稳定性，在酸性和弱碱性条件下都能保持较高的活性。HIIARPH和LRLKE在1 mmol/L浓度范围内对HUVEC细胞无明显毒性。综上，本研究提供了一种快速筛选ACE抑制肽的方法，为开发螺旋藻源降血压肽提高理论参考。

• 单位
  深圳市兰亭科技股份有限公司; 化学与材料工程学院; 江南大学