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摘要
为明确没食子酸及其衍生物对α-葡萄糖苷酶活性的影响，采用紫外分光光度法、荧光光谱法和分子对接技术分别对没食子酸及其酯化衍生物与α-葡萄糖苷酶相互作用的情况进行了分析.结果表明：没食子酸(IC50为9.80 mg·mL-1)、没食子酸甲酯(IC50为6.16 mg·mL-1)、没食子酸乙酯(IC50为2.97 mg·mL-1)和没食子酸丙酯(IC50为1.00 mg·mL-1)均具有较强的α-葡萄糖苷酶抑制能力；没食子酸及其衍生物均会静态猝灭α-葡萄糖苷酶的内源荧光，不同温度下结合常数Ka均超过105 L·mol-1,结合位点n≈1,相互作用的主要驱动力为氢键和疏水作用力，表明酯基的存在能强化没食子酸与α-葡萄糖苷酶的结合，但随着酯基的延长，分子间的空间位阻增加，相互作用的概率下降；没食子酸衍生物能够改变酶的构象，有效增强α-葡萄糖苷酶的色氨酸(Trp)残基和酪氨酸(Tyr)残基所在微环境的极性；没食子酸及其衍生物结合于α-葡萄糖苷酶的同一个疏水口袋内，主要与Ser 288,Ile 523和Lys 776通过氢键结合.综上所述，没食子酸及其衍生物可以结合α-葡萄糖苷酶的特定位点，通过改变微环境、酶构象等可以抑制α-葡萄糖苷酶的活性，以期为筛选或改造高活性α-葡萄糖苷酶抑制剂提供理论基础.
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