长野芽孢杆菌普鲁兰酶的同源建模及三维结构分析

作者：韦旭钦; 李晓明; 廖东庆; 黄日波

来源：生物信息学, 2017, 15(01): 27-32.

• 长野芽孢杆菌
• 普鲁兰酶
• 同源建模
• 结构分析

普鲁兰酶(Pullulanase)是脱支酶,因其能水解葡聚糖的α-1,6-糖苷键而有不同的工业应用潜力。本研究通过同源建模和分子对接的方法对长野芽孢杆菌(Bacillus naganoensis)普鲁兰酶进行建模及其三维结构分析,表明该酶由CBM41-X45aX25-X45b-CBM48-GH1314多结构域组成,酶蛋白中心形成其催化区,催化区的Asp619、Glu648和Asp733三个残基构成酶的催化三联体。同时,通过柔性对接研究了酶与底物分子相互作用的关系,并预测构成酶的活性中心相关氨基酸残基,为进一步改良酶的特性提供重要的理论依据。

• 单位
  南宁邦尔克生物技术有限责任公司; 广西科学院