摘要
Nir2蛋白具有多个结构域,在生物体中可能发挥多种生理功能.通过MAD软件对大肠杆菌BL21(plys)原核表达的Nir2蛋白碳端进行的晶体结构分析结果显示,硒蛋氨酸取代蛋白晶体及未取代蛋白晶体同属空间群P2_12_12_1(晶胞参数a=109.468 ,b=120.621 ,c=70.315 ,α=β=Υ=90°),分辨率分别为2.2和2.7.一个不对称单位含有三个分子,含水量为48%.Nir2蛋白碳端由C片层和N片层构成,其中C片层与钙ATPase的催化区域P相似,N片层为许多不相关的功能性蛋白所共有.研究证明二者之间的静电作用是影响Nir2蛋白碳端与Pyk2 FERM区域结合的主要因素.
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单位生命科学学院; 四川大学