质子化作用对Aβ_(1—16)单体结构特征和聚集机理的影响

作者：石虎; 程珊珊; 艾洪奇

来源：高等学校化学学报, 2013, (05): 1214-1218.

• 分子动力学模拟
• Aβ1—16
• 质子化作用
• 结构特征
• 聚集 Molecular dynamics simulation
• Aβ1—16
• Protonation
• Structural characteristic
• Aggregation

利用副本交换分子动力学模拟研究了Aβ肽(β-Amyloid peptide)N末端部分Aβ1—16单体在pH为7.0,6.3及5.5水溶液状态下的结构特征以及聚集机理.通过建模确定了不同pH状态下Aβ1—16肽链的质子化位置(残基),通过模拟比较了不同酸性溶液状态下Aβ1—16单体的结构和能量变化.结果表明,在中性条件下,Aβ1—16单体保持自由卷曲结构,而在酸性状态下,其结构由最初的无序状态向有序状态转变,模拟过程中β-折叠结构会间歇性产生,预示着单体可以发生自聚集现象.本文所得结论,即酸性状态下的Aβ1—16单体质子化位及模拟过程中的结构变化,可用于酸性状态下金属离子与Aβ1—16可能的残...

• 单位
  济南大学