多房棘球绦虫热休克蛋白90的生物信息学分析

作者：常亮亮; 吕咏雪; 张翠影; 朱亚洲; 赵巍^*

来源：中国病原生物学杂志, 2023, 18(05): 542-546.

DOI：10.13350/j.cjpb.230509

• 多房棘球绦虫
• EmHSP90
• 疫苗

目的 预测多房棘球绦虫热休克蛋白90(Echinococcus multilocularis HSP90,EmHSP90)的生化特性、结构和抗原表位，为泡型包虫病肽疫苗的研究提供理论基础。方法 登陆NCBI数据库检索并下载EmHSP90的氨基酸序列，通过Expasy在线预测网站预测EmHSP90的理化性质；采用PRABI数据库中的SOPMA预测EmHSP90的二级结构；利用SWISS-MODEL在线预测网站预测EmHSP90的三级结构；通过在线工具NetAcet-1.0预测EmHSP90的乙酰化位点，Netphos3.1预测EmHSP90的磷酸化位点，NetNGlyc1.0预测EmHSP90的N-糖基化位点；利用在线数据库TMHMM预测EmHSP90的跨膜结构域；利用在线数据库Signal P-5.0 Server预测EmHSP90的信号肽序列；通过在线数据库Predicting Antigenic Peptides预测EmHSP90的抗原决定簇；利用IEDB数据库预测EmHSP90的优势B细胞表位；利用SYFPEITHI在线数据库预测EmHSP90的T细胞优势表位。结果 EmHSP90由711个氨基酸组成，其相对分子质量为80.049 24×103,不稳定系数41.09,为不稳定蛋白；亲水性平均系数-0.276,是亲水性蛋白；其二级结构中α螺旋占50.91%,β转角占4.92%,延伸链占13.92%,无规则卷曲占30.24%;含有1个乙酰化位点，64个磷酸化位点(40个丝氨酸(Ser)磷酸化位点，16个苏氨酸(Thr)磷酸化位点，8个酪氨酸(Tyr)磷酸化位点)及4个N-糖基化位点；不含信号肽序列和跨膜结构域；EmHSP90的平均抗原倾向指数为1.024 4,共有27个抗原决定簇区域；该蛋白共有B细胞优势表位10条，CTL细胞优势表位13条，Th细胞优势表位14条。结论 生物信息学方法预测EmHSP90为不稳定亲水性蛋白，含有B细胞优势表位和T细胞优势表位，可为泡型包虫病肽疫苗的研制提供参考。

• 单位
  宁夏医科大学; 基础医学院